Publié le 2024-02-29 10:32:00. Des chercheurs de l’Université de Technologie d’Eindhoven (TU/e) ont mis au point une nouvelle famille de protéines artificielles capables de prévenir la formation de cristaux de glace, ouvrant la voie à des avancées significatives dans la conservation des organes et des tissus.
- Une nouvelle famille de protéines, conçues à l’aide de l’intelligence artificielle, se révèle plus stable et plus efficace que les protéines naturelles anti-gel.
- Ces protéines peuvent être produites en grande quantité grâce à l’utilisation de bactéries, simplifiant leur manipulation et réduisant les coûts.
- Une subvention de 150 000 € (environ 162 000 USD) du Conseil européen de la recherche soutiendra le développement d’applications concrètes pour cette découverte.
L’équipe de la TU/e, en collaboration avec des collègues des universités de Wageningen et de Washington, a réussi à concevoir des protéines capables de lier la glace sans avoir recours à l’isolement de ces protéines à partir de poissons des glaces, une méthode traditionnellement utilisée en recherche. Cette approche innovante, basée sur l’intelligence artificielle, permet non seulement de préserver les espèces arctiques, mais aussi de modifier précisément la structure des protéines pour optimiser leur fonctionnement.
Les chercheurs ont utilisé la bactérie E. coli pour produire ces protéines artificielles en laboratoire. Les études menées par l’équipe de Voets se concentrent sur l’interaction de ces protéines avec les cristaux de glace dans diverses conditions. Les résultats, publiés récemment dans PNAS, démontrent que cette nouvelle classe de protéines est plus stable, plus active et plus polyvalente que ses homologues naturelles.
« Les protéines naturelles liant la glace ne se trouvent généralement que dans les environnements froids. Certaines de ces protéines perdent déjà leur repliement caractéristique et donc leur capacité à lier la glace à température ambiante. La nouvelle classe de protéines que nous avons développée reste stable dans une plage de température beaucoup plus large. »
Nico Voets, chercheur à la TU/e
Cette stabilité à température ambiante est un atout majeur pour des applications médicales potentielles. « Imaginez que vous souhaitiez ajouter de telles protéines à des organes humains pour les congeler en vue de leur stockage. Le fait que ces protéines n’aient pas besoin d’être conservées à basse température pour rester fonctionnelles rend la manipulation beaucoup plus facile », souligne Nico Voets.
Cette avancée est le fruit de plusieurs facteurs convergents. D’une part, les progrès considérables réalisés dans les méthodes informatiques de conception de protéines. D’autre part, la disponibilité d’équipements de microscopie de pointe, notamment au sein de l’ Installation de microscopie avancée (AMF), permettant d’observer le comportement des protéines individuelles sur la glace. Enfin, les collaborations interdisciplinaires avec des ingénieurs biomédicaux de l’ Institut des systèmes moléculaires complexes, des cardiologues de l’UMC d’Utrecht et des chirurgiens transplantateurs de l’UMCG de Groningue ont été essentielles.
Tim Hogervorst, postdoctorant au sein du Groupe Matière molle auto-organisée de la TU/e, a découvert que les propriétés clés de ces protéines pouvaient être transférées à des matériaux polymères, ouvrant la voie à une production à grande échelle et à moindre coût. En collaboration avec The Gate, l’équipe de Voets et Hogervorst travaille désormais à transformer cette découverte en un produit commercialisable.
La subvention de 150 000 € du Conseil européen de la recherche permettra d’accélérer ce processus et de concrétiser l’objectif à long terme de la préservation de haute qualité des tissus et des organes.